A peptidkötések sík, transz konfigurációjúak, és nagyon kis mértékben forognak vagy csavarodnak az amidkötés körül, amely összeköti az egyik aminosav α-amino-nitrogénjét a karbonil-szénnel. a következő (4-1. ábra).
Miért tilos a peptidkötés körüli forgatás?
Miért tilos a peptidkötés körüli forgatás, és milyen következményekkel jár a rotáció hiánya? A peptidkötés részleges kettős kötés karakterrel rendelkezik, ami megakadályozza a forgást. Ez a rotáció hiánya korlátozza a peptidváz konformációit és korlátozza a lehetséges struktúrákat.
Elhajolhatnak a peptidkötések?
Mivel a polipeptid gerince, amelyet peptidkötések tartanak össze, rugalmas (a "minden kötés körüli forgás" miatt), a lánc meghajolhat, csavarodhat, és nagyon sokféle háromdimenziós formává hajlítható.
Reverzibilisek a peptidkötések?
Bár a peptidkötés képződés visszafordítható víz hozzáadásával (hidrolízis), az amidkötések nagyon stabilak vízben semleges pH-n, és a peptidkötések hidrolízise a sejtekben enzimatikusan is szabályozott.
Van a peptidkötéseknek irányultsága?
Annak ellenére, hogy a peptidcsoport geometriája rögzített, az alfa szénatomok mindkét oldalán lévő kötések el tudnak forogni. Ez rugalmasságot tesz lehetővé a peptidvázban. … A fehérjében lévő aminosavak sorrendje irányultságú vagyorientáció, amelyet a lánc végén lévő funkciós csoportok határoznak meg.
